El equipo liderado por José Gallego descubre moléculas que bloquean una interacción del parásito causante de la malaria

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El equipo liderado por José Gallego descubre moléculas que bloquean una interacción del parásito causante de la malaria

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El equipo liderado por José Gallego descubre moléculas que bloquean una interacción del parásito causante de la malaria

El Laboratorio de Bioquímica Estructural de la Universidad Católica de Valencia (UCV), liderado por el investigador José Gallego, ha publicado un artículo científico en la prestigiosa revista Journal of the American Chemical Society sobre sus avances en la lucha contra la malaria, una enfermedad que, en 2023, afectó a más de 263 millones de personas y causó alrededor de 600.000 muertes en todo el mundo.

El artículo, que firman junto a Gallego los investigadores Saurabh Loharch y Cristina Medina-Trillo, de la Universidad Católica de Valencia, y Daniel M. Sedgwick, Pablo Barrio y Santos Fustero, de la Universitat de València, ha puesto el foco en los parásitos del género Plasmodium, responsables de la malaria, enfermedad que se transmite a los humanos a través de la picadura de mosquitos infectados. Para multiplicarse dentro del organismo, el parásito depende de un mecanismo molecular que le permite invadir las células humanas. Este proceso consiste en la interacción entre dos proteínas, la miosina A (MyoA) y la proteína de unión a miosina A (MTIP). Tal como han detallado los investigadores, “interrumpir esta interacción podría bloquear la capacidad del parásito para continuar su ciclo infeccioso, abriendo la posibilidad de desarrollar nuevos tratamientos contra la malaria”.

No obstante, hasta ahora esta interacción no ha podido ser bloqueada mediante fármacos. Esto se debe a que “la hélice alfa de MyoA encaja en una profunda ranura de MTIP de manera similar a un ‘tornillo en una rosca’, y es demasiado grande para ser desplazada eficazmente por las pequeñas moléculas convencionales utilizadas en farmacología”.

En este contexto, el equipo de la UCV ha identificado “nuevos compuestos químicos con substituciones bilaterales” capaces de imitar la forma de la hélice alfa de MyoA. “Estas pequeñas moléculas han sido diseñadas con precisión para replicar las interacciones que se producen entre MyoA y MTIP, simulando su encaje estructural y funcional”, han precisado.

Aunque la investigación se encuentra en una etapa temprana, estos resultados representan una estrategia innovadora para abordar enfermedades que involucran interacciones proteína-proteína, tradicionalmente consideradas “difíciles” o “intratables” desde el punto de vista farmacológico. 

El descubrimiento no sólo ofrece esperanza para futuros tratamientos contra la malaria, sino que también podría allanar el camino hacia nuevos enfoques en el diseño de medicamentos para otras enfermedades infecciosas o incluso crónicas que dependen de este tipo de interacciones moleculares.

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